Jelitowe y-galaktozydazy: II. Zmiana biochemiczna w niedoborze laktazy u ludzi

Pomimo dużej częstości występowania niedoboru laktazy jelitowej w niektórych grupach rasowych iu pacjentów z chorobą jelitową, nie scharakteryzowano defektu biochemicznego. W poprzednim artykule stwierdzono, że normalne jelito ma dwie laktazy o wyraźnie różnej optymalnej wartości pH. W związku z tym badano krzywe aktywności pH homogenatów z jelita z niedoborem laktazy i stwierdzono, że optymalne pH zostało przesunięte z normalnej wartości od 5,8 do 4,8. Ultrawirowanie w gradiencie gęstości materiału jelitowego od pięciu pacjentów z niedoborem laktazy wykazało nieobecność laktazy o pH optymalnym 6,0 i masie cząsteczkowej 280 000. Druga laktaza o optymalnym pH 4,5 i masach cząsteczkowych wynosząca 156000 i 660 000 pozostała na normalnym poziomie odpowiadając za zmianę optimum pH w całych homogenatach jelitowych. Ponadto, trzech z pięciu pacjentów nie miało mniejszej (3-galaktozydazy (masa cząsteczkowa 80 000), która miała swoistość tylko dla syntetycznych substratów. Chociaż nie był laktazą, enzym ten miał optimum pH identyczne z brakującą laktazą, a jego aktywność była hamowana przez laktozę w sposób częściowo konkurencyjny, co sugeruje, że jest ona zdolna do wiązania laktozy. Możliwe, że ten enzym jest prekursorem lub fragmentem brakującej laktazy. Resztkowa aktywność laktazy zapewniona przez laktazę o niskim pH optymalnym stanowi 20-70% aktywności brakującego enzymu, a jednak pacjenci ci nie są w stanie strawić dietetycznej laktozy. Tak więc wydaje się, że resztkowy enzym nie odgrywa istotnej roli w hydrolizie spożytej laktozy.
[więcej w: za krotkie wedzidelko, wyszukiwarka kodów icd 10, wole guzowate tarczycy ]